Введение

Когда говорят, что «жизнь - есть форма существования белковых тел» (Ф. Энгельс), то подразумевают не только то, что наиболее важные составные части человеческого организма состоят из белков (мышцы, сердце, мозг и даже кости содержат значительное количеством белка), но и участие белковых молекул во всех важнейших процессах жизнедеятельности человека. Значение белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами. Если жиры и углеводы в той или иной степени взаимозаменяемы, то белки компенсировать чем-либо невозможно. Поэтому белки считаются наиболее ценными компонентами пищи. Молочные белки более ценны, чем белки мяса и рыбы, и перевариваются быстрее. В своей работе я хочу рассмотреть свойства одного из белков - казеина.

Основные физико-химические свойства казеина

КАЗЕИН (от лат. caseus - сыр), основная белковая фракция коровьего молока; относится к запасным белкам. В коровьем молоке содержание казеина составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока - ок. 80%), в женском - в два раза меньше, также g-казеин (2,5% от всего).

Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1, водород - 7,1, кислород - 22,8, азот - 15,4, сера - 0,8, фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом.

Казеин является фосфопротеидом, следовательно, фракции казеина содержат остатки фосфорной кислоты (органический фосфор), присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью (О-Р)

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин - комплекс 4 фракций: ? s1 , ? s2 , ?, ?. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от друга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. ? s - и? - Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. ? - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным. ? s - и? - казеину. Однако? - казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -?-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH 2 , COOH, ОН и др.), связывают значительное количество воды -- около 3,7 г на 1 г белка. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгустка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств казеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в процессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальций фосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Изучена первичная структура всех казеинов и их физико-химических свойств. Эти белки имеют молекулярную массу около 20 тыс., изоэлектрическую точку (рI) ок. 4,7. Содержат повышенные количества пролина (полипептидная цепь имеет b-структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатки фосфорной кислоты (обычно в виде Са-соли) образуют сложноэфирную связь главным образом с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный казеин - белый порошок без вкуса и запаха, практически не растворим в воде в воде и органических растворителях, растворяется в водных растворах солей и разбавленных щелочей, из которых выпадает в осадок при подкислении. Казеин обладает способностью к створаживанию. Этот процесс имеет ферментативную природу. У новорожденных в желудочном соке содержится особая протеиназа - реннин, или химозин, который отщепляет от (-казеина гликопептид с образованием так называемого пара - казеина, обладающего способностью к полимеризации. Этот процесс - первая стадия створаживания всего казеина. У взрослых животных и человека образование пара - казеина происходит в результате действия пепсина. По способности к створаживанию казеин сходен с фибриногеном плазмы крови, который при действии тромбина превращается в легко полимеризующийся фибрин. Считается, что фибриноген является эволюционным предшественником казеина. Способность к створаживанию имеет большое значение для эффективной ассимиляции новорожденными молока, т. к. обеспечивает его задержку в желудке. Казеин легко доступен для пищеварительных протеиназ уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это свойство при денатурации. При частичном протеолизе казеина, происходящем при ассимиляции молока новорожденными, образуются физиологически активные пептиды, регулирующие такие важные функции, как пищеварительную, кровоснабжение мозга, активность центральной нервной системы и др. Для выделения казеина снятое молоко подкисляют до рН 4,7 что вызывает выпадение казеина в осадок. Казеин содержит все необходимые организму аминокислоты (в т. ч. незаменимые), является главной составной частью творога и сыра; служит пленкообразователем в производстве клеев и клеевых красок, а также сырьем для пластмасс и волокон.

Казеин подобно всем белкам обладает амфотерными свойствами -- способен проявлять как кислые, так и щелочные свойства.

При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего способен реагировать с кислотами:

Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается положительно.

В молоке казеин имеет явно выраженные кислые свойства. Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты легко взаимодействуют с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na + -, К + , Са 2+ , Mg 2+), образуя казеинаты.

Свободные аминогруппы казеина могут взаимодействовать с альдегидами, например с формальдегидом:

Эта реакция лежит в основе определения содержания белков в молоке методом формольного титрования.

6. Фракционный состав казеина

1). Характеристика основных фракций.

2). Физико-химические свойства казеина.

В свежевыдоенном молоке казеин присутствует в форме мицелл, построенных из казеиновых комплексов. Казеиновый комплекс состоит агломерата (скопления) основных фракций: a, b, Y, Н -казеинов, которые имеют несколько генетических вариантов.

Согласно последним данным казеин можно разделить по схеме (рис.1), составленной на основе ревизии комитета по номенклатуре и методологии белков ассоциации американских ученых в области молочной промышленности.(ADSA).

Все фракции казеина содержат фосфор, в отличие от сывороточных белков. Группа as-казеинов обладает наибольшей электрофоретической подвижностью из всех казеиновых фракций.

as1-казеин - основная фракция as-казеинов. Молекулы as1-казеина состоят из простой номенклатурной цепи, содержащей 199 аминоклислотных остатков. Подобно b-казеину и в отличие от Н-казеина не содержит цистин. as2-казеин - фракция as-казеинов. Молекулы as2-казеина состоят из простой полептиптидной цепи, содержащей 207 аминокислотных остатков. Имеет свойства, общие как с as1-казеином, так и с Н-казеином. Подобно Н-казеину и в отличие от as1-казеина содержит два остатка цистеина:

­as-казеин - фракция as-казеинов. Содержание ее составляет 10% от содержания as1-казеина. Имеет структуру, идентичную структуре as1-казеина, за исключением расположения фосфатной группы.

b-казеин, молекулы его состоят из простой политептидной цепи, содержат 209 аминокислотных остатков. Не имеет в своем составе цистеина и при концентрации ионов кальция, равной концентрации, их в молоке, нерастворим при комнатной температуре. Эта фракция наиболее гидрофобная, благодаря высокому содержанию пролина.

Н-казеин - имеет хорошую растворимость, ионы кальция не осаждают его. При действии сычужного и других протеолитических ферментов Н-казеин - распадается на пары - Н-казеин, осаждающийся вместе с as1, as2 - b- казеинами. Н-казеин является фосфогликопротеидом: содержит - триуглеводгалактозу, галактозамин и N-ацетил -нейралиновую (сиаловую) кислоту.

Группа U-казеинов являются фрагментами b-казеина, образовавшиеся путем протеолиза b-казеина ферментами молока.

Сыворотные белки - являются термолабильными. Начинают свертываться в молоке при температуре 69оС. Это простые белки, они построены практически только из аминокислот. Содержат в значительном количестве серосодержащие аминокслоты. Не коагулируют под действием сычужного фермента.

Лактоальбуминовая фракция - это фракция термолабильных сывороточных белков, которая не осаждается из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония. Она - представлена b-лактоглобулином и a-лактоальбумином и альбумином сыворотки крови.

b-лактоглобулин - основной белок сыворотки. Нерастворим в воде, растворяется только в разбавленных растворах солей. Содержит свободные сульфгидрильные группы в виде остатков цистеина, которые участвуют в образовании привкуса кипяченого молока при тепловой обработке последнего. a-лактоальбумин - второй основной белок сыворотки. Выполняет особую роль в синтезе лактозы, является компонентом фермента лактозосинтетазы, который катализирует образование лактозы из уридин-дифосфатгалактозы и глюкозы.

Альбумин сыворотки крови попадает в молоко из крови. Содержание этой фракции в молоке коров, больных маститом, значительно больше, чем в молоке здоровых коров.

Иммуноглобулины - это фракция термолобильных сывороточных белков, осаждаемая из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. Она является гликопротеидами. Объединяет группу высокомолекулярных белков, имеющих общие физико-химические свойства и содержащих антитела. В молозиве количество этих белков очень велико и составляет 50-75% от содержания всего белка молозива.

Иммуноглобулины очень чувствительны к нагреванию. Иммуноглобулин разделяют на три класса: Uг. , Ur M (UM) и Ur А (UА), а класс Ur в свою очередь делится на 2 подкласса: Ur (U1) и Ur 2 (U2).Основной фракцией иммуноглоубинов является Ur 1

Протеозо-пептонная фракция (20%) относится к термостабильным высокомолекулярным пептидам, которые не выпадают в осадок при выдерживании при 95оС в течение 20 мин. и последующем подкислении до рН 4,6, но осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой. Протеозо-пептонная фракция представляет собой смесь фрагментов молекул белков молока. Эта фракция является промежуточной между собственно белковыми веществами и полипептидами. Электрофорез в полиакриламидном Геле выявил около 15 электрофоретическки различных зон, основные из которых - компоненты 3,5 и 8 - характеризуются низким содержанием ароматических аминокислот и метионина и сравнительно высоким - глутаминовой и аспаргиновой аминокислот. Содержат углеводы.

5. Физические свойства молока

1). Плотность, вязкость, поверхностное натяжение.

2). Осмотическое давление и температура замерзания.

3). Удельная электропроводность.

Плотность молока или объемная масса р при 20оС колеблется от 1,027 до1,032 г/см2, выражается и в градусах лактоденсиметра. Плотность зависит от температуры (понижается с ее повышением), химического состава (понижается при увеличении содержания жира и повышением при увеличении количества белков, лактозы и солей), а также от давления, действующего на него.

Плотность молока, определенная сразу же после доения ниже плотности, измеренной через несколько часов на 0,8-1,5 кг/м3. Это объясняется улетучиванием части газов и повышением плотности жира и белков. Поэтому плотность заготовляемого молока необходимо измерять не ранее чем через 2 часа после дойки.

Величина плотности зависит от лактационного периода, болезней животных, пород, кормовых рационов. Так. молозиво и молоко полученные от разных коров, имеют высокую плотность за счет повышенного содержания белков, лактозы, солей идругих составных частей.

Определяют плотность различными методами, технометрическими, ареометрическими и гидростатическими весами (плотность мороженого и молока в Германии).

На плотность молока влияют все его составные части - их плотность, которые имеют следующую плотность:

вода - 0,9998; белок - 1,4511; жир - 0,931;

лактоза - 1,545; соли - 3,000.

Плотность молока изменяется от содержания сухих веществ и жира. сухие вещества повышают плотность, жир понижают. На плотность оказывают влияние гибратация белков и степень отвердевания жира. Последнее зависит от температуры, способа обработки и частично от механических воздействий. С повышением температуры плотность молока уменьшается. Это объясняется прежде всего изменением плотности воды - главной составной части молока. В диапазоне температур от 5 до 40оС плотность свежего обезжиренного молока в пересчете на плотность воды с повышением температуры снижается сильнее. Такое отклонение не наблюдается в опытах с 5%-ным раствором лактозы.

Поэтому снижение плотности молока можно объяснить изменением гидратации белков. В диапазоне температур от 20 до 35оС можно наблюдать особенно сильное падение плотности сливок. Оно обусловлено фазовым переходом «твердый-жидкий» - в молочном жире.

Коэффициент расширения молочного жира значительно выше, чем воды. По этой причине плотность сырого молока при колебаниях температуры изменяется сильнее, чем плотность обезжиренного молока. Эти изменения тем больше, чем выше содержание жира.

Между плотностью, содержанием жира и сухого обезжиренного остатка существует прямая связь. Так как содержание жира определяют традиционным методом, а плотность измеряют быстро ареометром, то можно быстро и просто рассчитать содержание сухих веществ в молоке без трудоемкого и длительного определения сухих веществ путем сушки при 105оС. Для чего используют формулы пересчета:

С=4,9×Ж+А + 0,5; СОМО=Ж+А+ 0,76,

где С - массовая доля сухих веществ, %

СОМО - массовая доля сухого обезжиренного молочного остатка, %; Ж - массовая доля жира, %; А - плотность в градусах ареометра, (оА); 4.9, 4, 5; 0.5; 0.76 - постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и _________. С увеличением жира плотность сливок снижается. Устанавливать плотность твердых и пастообразных молочных продуктов труднее, чем жидких. У сухого молока различают фактическую плотность и насыпной вес. Для контроля фактической плотности используют специальные ---нометры. Плотность сливочного масла, как и сухого молока, зависит не только от количества влаги и сухого обезжиренного остатка, но и от содержания воздуха. Последний определяют флотационным методом. Это позволяет определить содержание воздуха в масле по его плотности. Метод этот приближенный, но на практике этого достаточно.

Плотность молока изменяется при фальсификации - при добавлении Н2О понижается, и повышается при подснятии сливок или разбавлении обезжиренным молоком. Поэтому по величине плотности косвенно судят о натуральности молока при подозрении на фальсификацию. Однако молоко не удовлетворяющее требованиям ГОСТ 13264-88 по плотности, т. е. ниже 1,027 г/см3, но цельность которой подтверждена стойловой пробой, принимается как сортовое.

Вязкость или внутреннее трение, нормального молока при 20оС в среднем составляет 1,8×10-3Па.с. Она зависит главным образом от содержания казеина и жира, дисперсности мицелл казеина и шариков жира, степени их гидратации и агрегирования сывороточные белки и лактоза незначительно влияют на вязкость.

В процессе хранения и обработки молока (перекачивание, гомогенизация, пастеризация и т. д.) вязкость молока повышается. Это объясняется увеличением степени диспергирования жира, укрупнением белковых частиц, адсорбцией белков на поверхности шариков жира и т. д.

Практический интерес представляет вязкость сильноструктурированных молочных продуктов - сметаны, простокваши, кисломолочных напитков и пр.

Поверхностное натяжение - молока ниже поверхностного натяжения Н2О (равно 5×10-3 н/м при t -20оС). Более низкое по сравнению с Н2О значение поверхностного натяжения объясняется наличием в молоке ПАВ - фосфолипидов, белков, жирных кислот и т. д.

Поверхностное натяжение молока зависит от его температуры, химического состава, состояния белков, жира, активности липазы, продолжительности хранения, режимов технической обработки и т. д.

Так, поверхностное натяжение снижается при нагревании молока и особенно сильно при его ___лизе. так как в результате гидролиза жира образуют ПАВ - жирные кислоты, ди- и моноглицериды, понижающие величину поверхностной энергии.

Температура кипения молока несколько выше Н2О вследствие наличия в молоке солей и отчасти сахара. Она равно 100,2оС.

Удельная электропроводность. Молоко - плохой проводник тепла. Ее обуславливают главным образом ионы Cl-, Na+, K+, N. Электрически заряженные казеин, сывороточные белки. Она равна 46×10-2 См. м-1 зависит от лактационного периода, породы животных и др. Молоко, полученное от животных, больных маститом, имеет повышенное электро_______________________

Осмотическое давление и температура замерзания. Осмотическое давление молока близко по величине к осмотическому давлению крови животного и в среднем составляет 0,66 мга. Оно обусловлено высокодисперсными веществами: лактозой и хлоридами. Белковые вещества, коллоидные соли незначительно влияют на осмотическое давление, жир практически не влияет.

Осмотическое давление рассчитывают по температуре замерзания молока, которая равна -0,54оС по формуле согласно законам Рауля и Вант-Гоффа

Росм. = t×2,269/К, где t - понижение температуры замерзания исследуемого раствора; С; 2,269 - осмотическое давление 1 моль вещества в 1 л раствора, мпа; К - криоскопическая постоянная растворителя, для воды равна 1,86.

Следовательно: Р осм. =0,54×2,269/1,86+0,66 мпа.

Осмотическое давление молока, как и других физиологических жидкостей животных поддерживается на постоянном уровне. Поэтому при повышении в молоке содержания хлоридов в результате изменения физиологического состояния животного, особенно перед концом лактации или при заболевании, происходит одновременное снижение количества другого низкомолекулярного компонента молока - лактозы.

Температура замерзания также постоянная физико-химическое свойство молока, т. к. оно обуславливается только истинно расторимыми составными частями молока: лактозой и солями, причем последние содержатся в постоянной концентрации. Температура замерзания колеблется в узких пределах от -0,51 до -0,59оС. Она изменяется в течение лактационного периода при заболевании животного и при фальсификации молока воды или соды. И вследствие отклонения приращения лактозы. В начале лактации температуры замерзания понижается (-0,564оС) в середине - повышается (-0,55оС); в конце снижается (-0,581оС).

В12 удовлетворяется за счет синтеза его микрофлорой желудочно-кишечного тракта. В молоке витамина В12 содержится около 0,4 мкг на 100 г (суточная потребность составляет 3 мкг). Молоко и молочные продукты покрывают более 20% суточной потребности человека в витамине В12 Аскорбиновая кислота (витамин С). Она участвует в окислительно-восстановительных процессах, происходящих в организме. ...

Молочных продуктов при хранении – 2 ч. 8. Биохимические функции, строение и состав мышечной ткани – 6 ч. 9. Биохимия созревания мяса – 6 ч. Всего 26 ч. Темы лабораторно-практических занятий 1. Определение основных компонентов, биохимических и физико-химических показателей молока 6 ч. 2. Определение биохимических и физико-химических показателей при обработке молока и выработке...

Полученного от здоровых вотных, в хозяйствах благополучных но заразным болезням. Вкус и запах типичный для каждого вида, без посторонних прикусов и запахов. Кроме того, обязательным условием ветеринарно-санитарной экспертизы сыров является определение в готовом продукте массовых долей жира. влаги и поваренной соли. Таблица 6 .Балльная оценка качества сыра Показатель Максимальное количество...

Степени дисперсности и стабильности жировой фазы. Центробежная очистка не вызывает существенных изменений жира. Степень обезжиривания при сепарировании зависит от состава, физико-химических свойств молока, степени диспергирования жира, плотности, вязкости и кислотности. Отрицательно на степени обезжиривания сказываются длительное хранение молока при низких температурах, предварительное...

Электрический заряд белков определяется ионизированными группами: -СОО - , NH 3 + и др. В водной среде карбоксильные и фосфатные группы диссоциируют (отдают протон) и переходят в форму анионов:

R–COOH R–COO - + H +

R–O–P = O R–O–P = O + 2H +

Аминогруппы, гуанидиновые группы присоединяют протоны и переходят в катионы:

R–NH 2 + H + R–NH 3 +

R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2

От величины электрических зарядов на поверхности белков зависят: 1 – способность к гидратации; 2 – способность к передвижению в электрическом поле; 3 – кислый или основной характер белков; 4 – растворимость.

1. Для белков характерна очень высокая степень гидратации, т.е. связывание воды: 1 г казеина связывает 2-3,7 г и более воды. На поверхности электрически заряженной коллоидной частицы образуется мономолекулярный слой связанной воды вследствие полярности молекул воды. На этом слое адсорбируются другие частицы воды и т.д. По мере утолщения новые молекулы воды все слабее удерживаются белком и легко отделяются от него при повышении температуры, внесении электролитов и проч. Гидратная оболочка препятствует агрегации молекул белка в нативном состоянии и их коагуляции.

2. Величина заряда определяет подвижность белков в электрическом поле и является основой электрофоретического разделения и идентификации белков. Величина заряда белка зависит от рН. С понижением рН диссоциация СООН-групп замедляется и в дальнейшем прекращается полностью. В щелочной среде они, наоборот, полностью диссоциированы.

3. При рН свежего молока, равном 6,6-6,8, казеин несёт и положительные, и отрицательные заряды, с преобладанием отрицательных. То есть суммарный заряд на поверхности казеина отрицателен.

4. Если постепенно снижать рН, то ионы Н + будут связываться заряженными СОО - -группами с образованием незаряженных карбоксильных групп, т.е. уменьшается величина отрицательного заряда. При определенном значении рН (4,6-4,7) количество положительных зарядов на поверхности частиц казеина будет равно количеству отрицательных. В этой точке, которая называется изоэлектрической (pI) , белки теряют электрофоретическую подвижность, снижается степень гидратации и, следовательно, стабильность, т.е. казеин коагулирует. Сывороточные белки при этом остаются в растворе.

На растворимость белков также влияет концентрация солей в смеси:

При небольшой концентрации электролита растворимость повышается;

Очень высокие концентрации солей лишают белки гидратной оболочки и они выпадают в осадок (высаливание) (обратимый процесс).

Спирт и ацетон также действуют как водоотнимающие вещества, причем необратимо. Действие усиливается, когда белок находится в неустойчивой форме (алкогольная проба определения термоустойчивости молока).

Сывороточные белки – это белки молока, остающиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого молока при рН 4,6 и температуре 20°С. Они составляют 15-22% всех белков молока. Так же как и казеин не являются гомогенными, а состоят из нескольких фракций, главные из которых β-лактоглобулин (АВСDD 2), α-лактальбумин (АВ), альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, компоненты протеозопептонной фракции . Кроме того, в сыворотке содержатся лактоферрин, трансферрин, ферменты, гормоны и др. минорные компоненты.

Сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот, чем казеин, поэтому более полноценны и их необходимо использовать на пищевые цели.

Некоторые свойства сывороточных белков проявляются в ходе различных технологических процессов и оказывают влияние на качество продуктов.

Важнейшими технологическими свойствами сывороточных белков молока является их высокая влагоудерживающая способность и термолабильность, т.е. их денатурация при нагревании (95°С в течение 20 мин). Полипептидные цепи сывороточных белков имеют α-спиралевидную конфигурацию и высокое содержание S-содержащих аминокислот. При нагревании происходит разрыв водородных связей и побочных валентных связей α-спирали; полипептидные цепи развертываются. Между молекулами сывороточных белков происходит формирование новых водородных связей и дисульфидных мостиков, что ведет к тепловой коагуляции, при этом сывороточные белки превращаются в очень мелкие хлопья, которые в пастеризаторе осаждаются вместе с Са 3 (РО 4) 2 в виде молочного камня или оседают на казеиновых частицах, блокируя их активную поверхность. Тепловая обработка ведет также к реакции между α-лактальбумином и β-лактоглобулином.

β-лактоглобулин – основной сывороточный белок, содержит свободные SH-группы, составляет 7-12% общего количества белков молока.

Денатурированный при пастеризации β-лактоглобулин образует комплексы с æ-казеином и осаждается вместе с ним при кислотной и сычужной коагуляции казеина. Образование комплекса β-лактоглобулин - æ-казеин значительно ухудшает атаку æ-казеина сычужным ферментом и снижает термоустойчивость мицелл казеина.

α-лактальбумин составляет 2-5% общего количества белков молока, тонкодиспергирован; не коагулирует в изоэлектрической точке (рН 4,2-4,5), т.к. сильно гидратирован; не свертывается сычужным ферментом; термостабилен из-за большого количества S-S-связей; играет важную роль в синтезе лактозы.

Альбумин сыворотки крови (0,7-1,5%) поступает в молоко из крови. В маститном молоке этой фракции много.

Иммуноглобулины (Иг) выполняют функцию антител (агглютинина), поэтому в обычном молоке их мало (1,9-3,3% общего количества белков), а в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сывороточных белков. Очень чувствительны к нагреванию.

Протеозо-пептоны – наиболее термостабильная часть сывороточных белков. Составляют 2-6% всех белков молока. Не осаждаются при 95-100°С в течение 20 мин и подкислении до рН 4,6; осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой.

Минорные белки :

– лактоферрин (красный железо-связывающий белок), гликопротеид, содержится в количестве 0,01-0,02%, обладает бактериостатическим действием на Е.coli;

– трансферрин аналогичен лактоферрину, но с другой последовательностью аминокислот.

Казеин, как и сыворотка, приходит из коровьего молока. На его долю приходится примерно 80 процентов от общего содержания молочного белка, другие 20 процентов составляет сывороточный белок. Казеин нерастворим, это цельный белок молока.

Казеином часто называют казеинат кальция, включающий в белковую структуру ион кальция.

Преимущества казеина

Преимуществ у казеинового протеина довольно много, особенно у тех, кто придерживается активного режима тренировок. Прежде всего, казеин является белком животного происхождения, что ставит его выше растительных белков, например, соевого, в плане пользы для мышечной гипертрофии после физических нагрузок. Все основные белки молока животных способствуют синтезу мышечного белка, в том числе благодаря активации цели рапамицина млекопитающих (mTOR) и являются полноценными белками (содержат все незаменимые аминокислоты , в том числе BCAA и глютамин).

Побочные действия казеина

Некоторое количество людей страдают аллергией на казеин. Они могут испытывать побочные эффекты, такие как расстройство желудка, боли, диарея, рвота или другие проблемы.

Кроме того, прием большого количества казеина может вызвать некоторые проблемы с пищеварением даже у не страдающих аллергией. Принятый в больших количествах, он может привести к вздутию живота и дискомфорту, особенно у окружающих вас людей.

Пожалуй, каждый наверняка слышал о казеиновом протеине. Он является основным элементом . К сожалению, такой белковый продукт не всегда воспринимают серьёзно. А зря! Ведь казеин очень полезен, как для спортсменов, так и для обычных людей. Его основная особенность заключается в правильном употреблении белка.

В переводе с латинского языка, казеин означает сыр. По научному определению он трактуется как сложный белок, который содержится в молоке. Этот компонент входит в состав молока, которое используют практически все млекопитающие на земле. Основная часть его в молоке насчитывает 82%, при этом сыворотки в нем всего лишь 18%. Когда молоко прокисает, весь казеин переходит в осадок, который заключается в образовании творожной массы. Таким образом, можно с уверенностью говорить о том, что творог в большей части состоит именно из казеина.

Особенность данного продукта состоит в том, что для него характерна запасающая функция. Эта уникальная способность достигается его природным происхождением. Благодаря тому, что казеиновый протеин расщепляется в несколько раз дольше, чем обычный белок в сыворотке, в человеческий организм попадает необходимое количество аминокислот. Такие свойства казеина позволяют его активно использовать людям, занимающимся тяжелыми видами спорта, а так же тем, кто хочет избавиться от лишней массы тела.

В разных видах спорта чаще всего он применяется в виде мицелярного казеина. Это означает, что продукт состоит из взвешенных частиц. Когда продукт смешать с водой, то в результате образуется довольно густая консистенция. Ее очень легко употреблять и при этом не чувствуешь никакого дискомфорта и неприятного привкуса. Когда мицелярный казеин попадает в желудок, то человек ощущает большой прилив сил и полную сытость, которая будет ощущаться длительный промежуток времени.

Такой эффект достигается благодаря тому, что в 100% казеине на 100 грамм мицелярного продукта белка находится 88%, при этом 1,5% составляют жиры. Стоит отметить тот факт, что углеводы в казеиновом протеине не находятся! Такие уникальные особенности продукта дают возможность организму получать все важные аминокислоты. После приема казеина человек будет чувствовать себя сытым приблизительно 6-8 часов. Это время оказывает положительное влияние на мышечные ткани. Ведь они не только заметно увеличиваются в массе, но и не разрушаются между перерывами употребления еды.

Казеиновый протеин очень эффективно помогает сжигать жировые отложения и уменьшать чувство голода. Если активно заниматься физическими упражнениями и употреблять данный продукт, добиться желаемого результата будет очень просто.

Важно знать!

Протеин, который бы включал в себя 100% белков, не существует в природе. Максимум только 95%!.

Для набора массы мышц такого рода протеин играет не последнюю роль. Он обладает антикатаболическим свойством.

Не рекомендуется использовать казеин до тренировки или после нее. Результатов, таким образом, не достигнешь. Ведь в период физической нагрузки организму нужны белки, которые имеют способность быстро усваиваться. Из этого следует, что употреблять данный продукт необходимо только перед сном, в количестве 40 грамм.

Для сбрасывания массы тела принимают 2-4 раза за сутки по 20-30 грамм, а та же перед сном. В данной ситуации он выполняет роль насыщения и сохранения мышц.

Самым лучшим образом казеин будет усваиваться в дозе 30-40 грамм. При этом его необходимо перемешивать с молоком. Когда продукт соединяют с жидкостью, то лучше всего перемешивать его при помощи шейкера или миксера.

Вкус напитка будет похож на творожный продукт. Если захочется поэкспериментировать, то в него можно добавлять какао, ванилин или сахар.

Не нужно забывать о том, что казеин учитывается в суточном рационе потребляемых калорий. Так на 100 грамм продукта, он будет иметь в себе 360 ккал.

Казеиновый протеин — Видео

Как правильно выбрать протеин Креатин и протеин, гейнер или протеин — что лучше выбрать? Протеин или ВСАА, что лучше? Как принимать протеин